Weshalb wird Glycin vor Arginin eluiert? -> Antwort Bei pH 6.5 liegt Glycin als Zwitterion mit Nettoladung 0 vor; Arginin hingegen besitzt eine Nettoladung 1+. Glycin wird nicht gebunden und erscheint mit der Elutionsfront, Arginin erscheint verzögert wegen elektrostatischer Wechselwirkung mit den SO3--Gruppen des Kationenaustauschers. Abbildung 6 im Theorieteil (s.30) zeigt die Auftrennung von Aminosäuren mit Kationenaustauscherharz. Wie liesse sich im hier durchgeführten Experiment Arginin in einem schmaleren Gipfel (auf wenige Fraktionen verteilt) von Glycin trennen? -> Antwort Der Arginingipfel kann auf wenige Fraktionen zusammengedrängt werden durch eine kontinuierliche Erhöhung der Elutionskraft des Puffers. Die Elutionskraft des Puffers kann erhöht werden durch zunehmende Salzkonzentration (z.B. NaCl) oder eine Erhöhung des pH-Wertes (in diesem Fall), so dass die Nettoladung durch Deprotonierung der α-Aminogruppe vermindert wird.