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Cystein
Cystein ist eine proteinogene Aminosäure. Die SH-Gruppen bzw.die davon abgeleiteten S-S-Brücken in Proteinen sind auf Cystein zurückzuführen. S-S-Brücken werden als Disulfidbrücken oder Cystinbrücken bezeichnet und sind von besonderer Bedeutung für die Struktur und Funktion der betreffenden Proteine. Für tierische Organismen ist Cystein keine essentielle Aminosäure; sie wird aus der essentiellen Aminosäure Methionin und aus Serin gebildet.
Die SH-Gruppe von Cystein kann in der Komplexierung von Schwermetallen involviert sein. In vielen Metallproteinen ist das Metallion z.B. Zink- oder Eisenion durch SH-Gruppen ligandiert. SH-Gruppen dienen z.B. in Glutathion als Radikalfänger.
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Verknüpfung zweier Cysteinreste aus verschiedenen Peptidketten. Die SH-Gruppen
von Cystein oxidieren durch Luftsauerstoff leicht unter Ausbildung einer Disulfidbrücken.
Intrazelluläre Proteine besitzen in der Regel wegen des niedrigen Redoxpotentials in der Zelle keine S-S-Brücken. Bei extrazellulären Enzymen finden sich in der Regel keine freien SH-Gruppen; Disulfidbrücken tragen zur Stabilisierung der 3D-Struktur bei.
