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Albumin

Als Albumine wird eine Gruppe einfacher, niedermolekularer, wasserlöslicher und gut kristallisierbarer saurer Proteine bezeichnet. Wichtige Vertreter sind das Serumalbumin, α - Lactalbumin (Milchprotein) und Eialbumin (Ovalbumin).

 Serumalbumin stellt mit 55 bis 62% das Hauptprotein des Serums dar und ist eines der wenigen kohlenhydratfreien Proteine des Blutplasmas. Es besitzt eine relativ niedrige Molekularmasse von 67 500 Da und eine hohe Nettoladung (IEP 4,9). Es zeigt eine gute Bindungsfähigkeit für Wasser und Ca²⁺-Ionen, aber auch für Fettsäuren, Bilirubin und schlecht lösliche Arzneimittel.

Die Funktionen von Serumalbumin sind die Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Druckes und der Transport schlecht wasserlöslicher endo- und exogener Stoffe im Blut. Albuminmangel führt zu Ödemen und Transsudaten in den Körperhöhlen.

Serumalbumin Menschliches Serumalbumin besteht aus einer Polypeptidkette von 579 Aminosäureresten, deren Raumstruktur durch 17 Disulfidbrücken stabilisiert wird. Jedes Albuminmolekül kann bis zu sieben Fettsäuremoleküle (hier Stearinsäure) binden, die ihren hydrophoben Teil in tiefen Taschen des Proteins vor dem umgebenden Wasser verbergen. Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Proteins zu laden. Dies kann - je nach Dateigrösse und Verbindung - etwas Zeit beanspruchen. Das Modell zeigt die Struktur von Albumin und seine Interaktion mit Fettsäuren Weiterführender Artikel (auf Englisch): Albumin, PDB- Molecule of the Month: Serum Albumin. Weitere Namen: Plasmaalbumin

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letzte Änderung, PI, 25.08.2005
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