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Serumalbumin 3D Modell

besteht aus einer einzigen Polypeptidkette und enthält drei homologe Domänen (I, II und III), die in dieser Darstellung rot, grün und blau dargestellt sind. Aminoterminus und Carboxylende sind mit N und C bezeichnet. Wie bindet HSA Fettsäuren? HSA kommt im Blutplasma in einer Konzentration von etwa 0.6 mM vor. HSA erhöht die Transportkapazität der Blutzirkulation für Fettsäuren durch direktes Binden von Fettsäuremolekülen. Das Protein kann bis sieben Fettsäuremoleküle binden. Hier ist die Struktur von HSA mit gebundener Myristinsäure (C14) dargestellt. Obwohl die drei Domänen in der Struktur einander ähnlich sind, ist die Verfügbarkeit von Fettsäurebindungsstellen für jede Domäne verschieden. So hat Domäne I (rot) nur eine Bindungsstelle, während Domäne II (grün) und Domäne III (blau) je drei Bindungstellen enthalten. Schauen wir uns das an, das an Domäne I gebunden ist. Die ist nur an die C-terminale Hälfte dieser Domäne gebunden. Wir sehen hier den , der die Fettsäurebindungsstelle bildet. Die Ansicht ist - im Vergleich zur vorherigen Darstellung - um etwa 90 Grad gedreht. Die für die Fettsäure in Domäne I. Gezeigt sind alle Nichtwasserstoffatome. Hydrophobe Aminosäurereste sind gelb gefärbt, die anderen blau. Der Methylenschwanz der Fettsäure (grau) ist in einer hydrophoben Tasche eingeschlossen.



Fettsäurestruktur
: Fettsäuren haben einen hydrophoben ("wasserabstossenden") Methylenschwanz und eine hydrophile ("wasserliebende") Carboxylkopfgruppe, die bei physiologischem pH-Wert eine negative Ladung trägt. In dieser raumfüllenden Darstellung einer sind Kohlenstoffatome grau und Sauerstoffatome rot. Wasserstoffatome sind hier nicht gezeigt. Wegen ihres hydrophoben Schwanzes sind langkettige Fettsäuren nur wenig wasserlöslich. Die Konzentration freier (nicht-veresterter) Fettsäuren, die an HSA gebunden sind, ist ca. 0.6 mM.

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Darstellung der Fettsäure und Stäbchendarstellung des Proteins. Die zeigt die negativ geladene Carboxyl-Kopfgruppe der Fettsäure nahe an der Proteinoberfläche. Sie macht eine elektrostatische "Salzbrücke" mit Arginin 117. Beachten Sie, wie nahe das positive geladene Ende der Arginin-Seitenkette an die Carboxylgruppe der Fettsäure heranreicht. Die Position von Arginin 117 ist durch die negativ geladene Seitenkette von Asparaginsäure 183 stabilisiert.

Die von Serumalbumin ist sehr hydrophil (hydrophile Reste sind hier blau gefärbt, hydrophobe gelb). Dies macht das Protein sehr gut wasserlöslich. HSA formt also eine hydrophile "Verpackung" für die sehr hydrophoben Fettsäuren und macht diese im Blutserum löslich.

Konformationsänderungen.
Wenn Fettsäuren an HSA binden, ändert die des Proteins. In Weiss ist die Struktur von HSA ohne gebundene Fettsäuren gezeigt . Mit gebundenen Fettsäuren haben die HSA Domänen eine andere Struktur (Domäne I rot; Domäne II grün, Domäne III blau). Die Domänen I und II bewegen sich relativ zur Domäne II. Diese Konformationsänderung zeigt, dass Proteine flexible Strukturen sind.

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