Fettsäurestruktur: Fettsäuren
haben einen hydrophoben ("wasserabstossenden") Methylenschwanz und eine
hydrophile ("wasserliebende") Carboxylkopfgruppe, die bei physiologischem
pH-Wert eine negative Ladung trägt.
In dieser raumfüllenden Darstellung einer
sind Kohlenstoffatome
grau und Sauerstoffatome rot. Wasserstoffatome sind hier nicht gezeigt.
Wegen ihres hydrophoben Schwanzes sind langkettige Fettsäuren
nur wenig wasserlöslich. Die Konzentration freier (nicht-veresterter) Fettsäuren,
die an HSA gebunden sind, ist ca. 0.6 mM.
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Darstellung der Fettsäure und Stäbchendarstellung des Proteins. Die
zeigt die negativ geladene Carboxyl-Kopfgruppe der Fettsäure nahe an der Proteinoberfläche. Sie macht eine elektrostatische "Salzbrücke" mit Arginin 117. Beachten Sie, wie nahe das positive geladene Ende der Arginin-Seitenkette an die Carboxylgruppe der Fettsäure heranreicht. Die Position von Arginin 117 ist durch die negativ geladene Seitenkette von Asparaginsäure 183 stabilisiert.
Die
von Serumalbumin ist sehr hydrophil (hydrophile Reste sind hier blau gefärbt, hydrophobe gelb). Dies macht das Protein sehr gut wasserlöslich. HSA formt also eine hydrophile "Verpackung" für die sehr hydrophoben Fettsäuren und macht diese im Blutserum löslich.
Konformationsänderungen.
Wenn Fettsäuren an HSA binden, ändert die
des Proteins. In Weiss ist die Struktur von HSA ohne gebundene Fettsäuren gezeigt . Mit gebundenen Fettsäuren haben die HSA Domänen eine andere Struktur (Domäne I rot; Domäne II grün, Domäne III blau). Die Domänen I und II bewegen sich relativ zur Domäne II. Diese Konformationsänderung zeigt, dass Proteine flexible Strukturen sind.
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