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Alkoholdehydrogenase (ADH)
Alkoholdehydrogenase (ADH) kommt in Bakterien, Hefen, Pflanzen, Tieren und beim Menschen vor. In der Leber beseitigt die ADH das in die Blutbahn gelangte Ethanol. Die ADH der Hefe hat als terminales Enzym bei der alkoholischen Gärung eine grosse praktische Bedeutung. Alkoholdehydrogenase katalysiert in der alkoholischen Gärung die untenstehende Reaktion.
In der Netzhaut des Auges reduziert ADH den beim Sehvorgang entstandenen Vitamin-A-Aldehyd (all-trans-Retinal) zum Retinol, das die Voraussetzung zur Resynthese des Sehpigmentes bildet.
Alkoholdehydrogenase ist eine zinkhaltige Oxidoreduktase, die in Gegenwart von NAD+ primäre und sekundäre Alkohole zu ihren entsprechenden Aldehyden oder Ketonen reversibel dehydriert. ADH aus Hefe, aber auch aus tierischen Organen, hat eine geringe Substratspezifität.
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Beim Menschen kommen sehr viele verschiedene Isoformen der Alkoholdehydrogenase vor, die sich in ihrer Substratspezifität unterscheiden. In der Leber führt das Vorkommen von zwei einander sehr ähnlichen Polypeptidketten (E und S) zu drei ADH-Typen. EE bevorzugt die Ethanol-oxidation, SS ist eine steroidalkoholaktive Form und ES eine Hybridform.
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