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Alkoholdehydrogenase (ADH)

Alkoholdehydrogenase (ADH) kommt in Bakterien, Hefen, Pflanzen, Tieren und beim Menschen vor. In der Leber beseitigt die ADH das in die Blutbahn gelangte Ethanol. Die ADH der Hefe hat als terminales Enzym bei der alkoholischen Gärung eine grosse praktische Bedeutung. Alkoholdehydrogenase katalysiert in der alkoholischen Gärung die untenstehende Reaktion.

In der Netzhaut des Auges reduziert ADH den beim Sehvorgang entstandenen Vitamin-A-Aldehyd (all-trans-Retinal) zum Retinol, das die Voraussetzung zur Resynthese des Sehpigmentes bildet.

Alkoholdehydrogenase ist eine zinkhaltige Oxidoreduktase, die in Gegenwart von NAD+ primäre und sekundäre Alkohole zu ihren entsprechenden Aldehyden oder Ketonen reversibel dehydriert. ADH aus Hefe, aber auch aus tierischen Organen, hat eine geringe Substratspezifität.

   

 Beim Menschen kommen sehr viele verschiedene Isoformen der Alkoholdehydrogenase vor, die sich in ihrer Substratspezifität unterscheiden. In der Leber führt das Vorkommen von zwei einander sehr ähnlichen Polypeptidketten (E und S) zu drei ADH-Typen. EE bevorzugt die Ethanol-oxidation, SS ist eine steroidalkoholaktive Form und ES eine Hybridform.



Alkoholdehydrogenase (ADH)

Im nebenstehenden Beispiel von Thermoanaerobium brockii sind die vier Untereinheiten unterschiedlich angefärbt. Dieses bakterielle Enzym ist ähnlich aufgebaut wie die ADH der Hefe.

Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Enzyms zu laden (916 KB). Dies kann je nach Verbindung etwas Zeit beanspruchen.

weiterführender Artikel (auf Englisch): PDB Molecule of the Month: Alcohol-dehydrogenase.
Sie können weitere ADH Modelle betrachten: Pferdeleber-ADH, humane beta-ADH und humane sigma-ADH.

Weitere Namen: Retinal-Reduktase