NB: Es werden gleichzeitig zwei Molekülmodelle angezeigt
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von Chymotrypsinogen (grün) und Chymotrypsin (blau) zeigt die durch die erste Spaltung des Zymogens ausgelöste Konformationsänderung.
Die Konformation der aktiven Stelle ist beinahe unverändert - mit Ausnahme der
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Die Hauptketten-
(gelbe Kugeln im Chymotrypsinogen, cyan in Chymotrypsin) haben die Aufgabe, den tetraedrischen Übergangszustand zu stabilisieren. Im Chymotrypsinogen sind sie nicht an der korrekten Stelle - die katalytische Aktivität von Chymotrypsinogen ist deshalb so stark vermindert, dass sie kaum nachweisbar ist.
In weiss ist ein an das Chymotrypsin gebundenes
dargestellt - im Gegensatz zum Pepsinogen ist im Chymotrypsinogen der Zugang zur aktiven Stelle nicht blockiert.
Darstellung des
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Wie bewirkt die Trypsin-Spaltung zwischen Arg 15 und Ile 16 diese Konformationsänderung? Während sich im
auf der Oberfläche des Moleküls befindet, interagiert der durch die Spaltung neu gebildete N-Term mit der Seitenkette von Asp 194.
Durch diese Salzbrücke/H-Bindung wird die Konformation der
(katalytischer Serinrest) so verändert, dass das Oxianionen-Loch optimal ausgebildet werden kann. Damit ist Chymotrypsin in der Lage, durch die bevorzugte Bindung des Übergangszustands die Aktivierungsenergie der Reaktion zu vermindern und so die Reaktion zu katalysieren.
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