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Chymotrypsinogen 3D Modell

Faltung des : Fünf Disulfidbrücken (gelb) stabilisieren das Molekül. Die katalytische Triade, bestehend aus His 57, Asp 102 und Ser 195, ist rot eingezeichnet. Eine blaue Kugel markiert den N-Term, eine rote Kugel den C-Term. Trypsin spaltet Chymotrypsinogen (grün) zwischen (orange). Dadurch entsteht katalytisch aktives π-Chymotrypsin. Die anschliessende Spaltung von π-Chymotrypsin Spaltung von π-Chymotrypsin durch andere Chymotrypsinmoleküle entfernt die (orange). Dadurch werden die drei Fragmente des gebildet. Die Disulfidbrücken (gelb) verbinden die drei Ketten (cyan:1-13, grün: 16-146, blau: 149-245). Beachten Sie, dass die aktive Stelle (rot) ziemlich weit entfernt ist von den Stellen, die zur Aktivierung gespalten werden. Was bewirkt also die Aktivierung?

NB: Es werden gleichzeitig zwei Molekülmodelle angezeigt

von Chymotrypsinogen (grün) und Chymotrypsin (blau) zeigt die durch die erste Spaltung des Zymogens ausgelöste Konformationsänderung. Die Konformation der aktiven Stelle ist beinahe unverändert - mit Ausnahme der . Die Hauptketten- (gelbe Kugeln im Chymotrypsinogen, cyan in Chymotrypsin) haben die Aufgabe, den tetraedrischen Übergangszustand zu stabilisieren. Im Chymotrypsinogen sind sie nicht an der korrekten Stelle - die katalytische Aktivität von Chymotrypsinogen ist deshalb so stark vermindert, dass sie kaum nachweisbar ist.

In weiss ist ein an das Chymotrypsin gebundenes dargestellt - im Gegensatz zum Pepsinogen ist im Chymotrypsinogen der Zugang zur aktiven Stelle nicht blockiert. Darstellung des . Wie bewirkt die Trypsin-Spaltung zwischen Arg 15 und Ile 16 diese Konformationsänderung? Während sich im auf der Oberfläche des Moleküls befindet, interagiert der durch die Spaltung neu gebildete N-Term mit der Seitenkette von Asp 194.

Durch diese Salzbrücke/H-Bindung wird die Konformation der (katalytischer Serinrest) so verändert, dass das Oxianionen-Loch optimal ausgebildet werden kann. Damit ist Chymotrypsin in der Lage, durch die bevorzugte Bindung des Übergangszustands die Aktivierungsenergie der Reaktion zu vermindern und so die Reaktion zu katalysieren.

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