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Cytochrom c

Cytochrome sind gekennzeichnet durch den reversiblen Valenzwechsel des Häm-Eisenatoms vom zweiwertigen zum dreiwertigen Zustand, wobei ein Elektron auf einen Akzeptor übertragen wird.

Fe²⁺ <=> Fe³⁺ + e^-

Darauf beruht die Funktion der Cytochrome als Elektronendonoren sowie -akzeptoren beim Elektronentransport in der Atmungskette, bei der Photosynthese und einigen anaeroben bakteriellen Vorgängen.

Cytochrom c ist das häufigste und am besten untersuchte Cytochrom. Es findet sich als Bestandteil der Atmungskette in den Mitochondrien aller Eukaryonten. Besonders reich an Cytochrom c sind Herz- und Flugmuskel. Durch seine geringe Grösse (bei Wirbeltieren 104 Aminosäuren), sein verbreitetes Vorkommen und seine leichte Extrahierbarkeit ist es ein häufig gebrauchtes Protein für phylogenetische Untersuchungen. Cytochrom c ist wasserlöslich.

Das Charakterisitsche an der Primärstruktur von Cytochrom c ist die thioetherartige Bindung der proshtetischen Hämgruppe über ihre zwei Vinylreste an die beiden SH-Gruppen der im Innern gelegenen Cysteinreste 14 und 17. Im Hämoglobin, Myoglobin und in anderen Cytochromen ist Häm nicht kovalent gebunden.

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Cytochrom c Bemerkenswert ist der grosse Konformationsunterschied des Proteins zwischen Eisen (II)-Cytochrom c (kompakte Struktur) und Eisen (III)- Cytochrom c (weniger kompakte Struktur) Die Abbildung zeigt zwei Moleküle Cytochrom c aus Thunfischherz. Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung, um das 3D-Modell des Proteins zu laden (160 KB). Eine anschauliche Beschreibung von Struktur und Funktion (in Englisch) finden Sie bei Cytochrome c, PDB-Molecule of the Month, Dec. 2002

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letzte Änderung, PI, 02.09.2005
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