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Cytochrom c 3D Modell

Das Charakteristische an seiner Primärstruktur ist die thioetherartige Bindung der prosthetischen Hämgruppe über ihre zwei Vinylreste an die beiden SH-Gruppen der im Innern gelegenen Cysteinreste 14 und 17. Zusätzliche enge Wechselwirkungen des Eisenatoms mit zwei weiteren verborgenen Resten, dem Methionin 80 und Histidin 18, verhindern, dass das Eisen des nativen Cytochroms c weder mit Sauerstoff noch mit anderen hämkomplexierenden Agenzien, z.B. Kohlenmonoxid, reagiert. Das 3D- Modell zeigt zwei Moleküle Cytochrom c aus Thunfischherz im oxidierten Zustand.



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