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Ferritin
Ferritin ist das wichtigste Eisenspeicherprotein des Säugetierorganismus. Es enthält zusammen mit dem verwandten Hämosiderin 25% des gesamten Körpereisens. Es findet sich vor allem in Milz, Leber, Knochenmark und in Retikulozyten, wo überschüssiges Eisen intrazellulär deponiert und bei Bedarf mobilisiert werden kann.
Die Struktur des Apoferritins entspricht einer Hohlkugel mit einem Durchmesser von 12 nm. Im Kugelinneren (Durchmesser 7 nm) befindet sich eine unterschiedliche Menge an Eisen-Hydroxid. Maximal können bis zu 4300 Eisen (III)-Atome je Ferritinmolekül enthalten sein mit der ungefähren Zusammensetzung 8 (FeO(OH))8 • FeO • PO4H2).
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Ferritin spielt eine zentrale Rolle
bei der Deponierung des Eisens. Sowohl bei der Resorption des Eisens als Fe2+
aus dem Dünndarm als auch beim Eisentransfer der im Transferrin gebundenen
Fe3+ ins Apoferritinmolekül sind nacheinander enzymatische Reduktion
(Fe3+ --> Fe2+), Chelatbildung, Transferschritt und Oxidation
beteiligt. Hierbei katalysiert Apoferritin in Gegenwart eines geeigneten Oxidationsmittels
(z. B. Sauerstoff,
hier als "A" bezeichnet) die Oxidation des Fe2+ zum Fe3+.
Dagegen erfolgt der umgekehrte Vorgang, die reduktive Mobilisierung des Ferritineisens,
durch die NADH-abhängige
Ferrireductase.
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