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Hämoglobin

Hämoglobin liegt in hoher Konzentration (320 g/l) in den Erythrozyten vor und transportiert den Sauerstoff von der Lunge in die Gewebe. Adultes Hämoglobin ist ein (αβ)₂ Tetramer mit Molekularmasse 68 000 Da und enthält 4 Hämgruppen. Hämoglobin enthält ungefähr zwei Drittel des Gesamtkörpereisens.

Das Hämoglobinmolekül ändert seine Konformation durch Oxygenierung. Man unterscheidet den R-Zustand des Oxyhämoglobins (Oxy-Hb) mit hoher Sauerstoffaffinität und den T-Zustand des Desoxyhämoglobins (Desoxy-Hb) mit einer bedeutend geringeren Sauerstoffaffinität. Die Oxygenierung einer Untereinheit führt zu Strukturänderung an den Kontaktflächen der Untereinheiten. Dieser allosterische Effekt ist für die sigmoide Sauerstoffbindungskurve des Hämoglobins verantwortlich (Kooperativität). Die Kooperativität erlaubt es dem Hämoglobin bei der O₂-Konzentration im Gewebe mehr O₂ abzugeben als dies ohne Kooperativität möglich wäre.

Hämoglobin Erwachsenen-Hämoglobin ist aus zwei alpha- und zwei beta- Untereinheiten aufgebaut. Jede Untereinheit enthält eine Hämgruppe. Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Proteins zu laden (800 KB). Dies kann - je nach Verbindung - etwas Zeit beanspruchen.

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letzte Änderung, PI, 25.08.2005
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