biplex

Hilfe

Index

Datenbanken

<    >

biplex schliessen

Hämoglobin

Hämoglobin liegt in hoher Konzentration (320 g/l) in den Erythrozyten vor und transportiert den Sauerstoff von der Lunge in die Gewebe. Adultes Hämoglobin ist ein (αβ)2 Tetramer mit Molekularmasse 68 000 Da und enthält 4 Hämgruppen. Hämoglobin enthält ungefähr zwei Drittel des Gesamtkörpereisens.

Das Hämoglobinmolekül ändert seine Konformation durch Oxygenierung. Man unterscheidet den R-Zustand des Oxyhämoglobins (Oxy-Hb) mit hoher Sauerstoffaffinität und den T-Zustand des Desoxyhämoglobins (Desoxy-Hb) mit einer bedeutend geringeren Sauerstoffaffinität. Die Oxygenierung einer Untereinheit führt zu Strukturänderung an den Kontaktflächen der Untereinheiten. Dieser allosterische Effekt ist für die sigmoide Sauerstoffbindungskurve des Hämoglobins verantwortlich (Kooperativität). Die Kooperativität erlaubt es dem Hämoglobin bei der O2-Konzentration im Gewebe mehr O2 abzugeben als dies ohne Kooperativität möglich wäre.


 

Oxyhämoglobin
Oxy-Hb

Desoxyhämoglobin
Desoxy-Hb

Methämoglobin
Met-Hb

Oxidationszustand des Häm-Eisens

Fe2+
Fe(II)
reduziert

Fe2+
Fe(II)
reduziert

 Fe3+
Fe(III)
oxidiert

Bisphosphoglycerat

Bindet 2,3-Bisphosphoglycerat nur schwach

Bindet 2,3-Bisphosphoglycerat stark

 

Bohr-Effekt

Gibt 2 H+ ab pro 4 aufgenommenen O2

Bindet 2 H+ pro 4 abgegebenen O2

 

Mögliche Liganden

O2, CO

O2, CO

CN-, N3-

   

 


Hämoglobin

Erwachsenen-Hämoglobin ist aus zwei alpha- und zwei beta- Untereinheiten aufgebaut. Jede Untereinheit enthält eine Hämgruppe.

Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Proteins zu laden (800 KB). Dies kann - je nach Verbindung - etwas Zeit beanspruchen.