Suchen Sie weitergehende Informationen? |
Hämoglobin
Hämoglobin liegt in hoher Konzentration (320 g/l) in den Erythrozyten vor und transportiert den Sauerstoff von der Lunge in die Gewebe. Adultes Hämoglobin ist ein (αβ)2 Tetramer mit Molekularmasse 68 000 Da und enthält 4 Hämgruppen. Hämoglobin enthält ungefähr zwei Drittel des Gesamtkörpereisens.
Das Hämoglobinmolekül ändert seine Konformation durch Oxygenierung. Man unterscheidet den R-Zustand des Oxyhämoglobins (Oxy-Hb) mit hoher Sauerstoffaffinität und den T-Zustand des Desoxyhämoglobins (Desoxy-Hb) mit einer bedeutend geringeren Sauerstoffaffinität. Die Oxygenierung einer Untereinheit führt zu Strukturänderung an den Kontaktflächen der Untereinheiten. Dieser allosterische Effekt ist für die sigmoide Sauerstoffbindungskurve des Hämoglobins verantwortlich (Kooperativität). Die Kooperativität erlaubt es dem Hämoglobin bei der O2-Konzentration im Gewebe mehr O2 abzugeben als dies ohne Kooperativität möglich wäre.
|