Der T-Zustand (niedrige Sauerstoffafffinität) wird durch das Binden von 2,3-Bisphosphoglycerat (BPG) stabilisiert. Die
liegt auf einer Seite des Hämoglobinmoleküls zwischen den beiden β-Untereinheiten. BPG geht mit drei positiv geladenen Seitenketten und der N-terminalen Aminogruppen der β-Untereinheiten eine Wechselwirkung ein. Diese beteiligten Gruppen sind hier raumfüllend dargestellt. Der Ligand (BPG), der hier nicht gezeigt ist, passt genau in die gebildete Lücke. Im R-Zustand wird die BPG-Bindungsstelle (raumfüllende Gruppen)
und BPG dissoziert vom Hämoglobin.
|
Die Bindungsstelle für Sauerstoff: Detailansicht der
in der α1-Untereinheit. Das Eisenion im Zentrum der Hämgruppe ist als orange Kugel dargestellt. Bei näherer Betrachtung werden die
der proximalen und distalen Histidingruppe erkennbar. Detailansicht des an Eisen gebundenen Sauerstoffs im
:
Beachten Sie, dass das Sauerstoffmolekül das distale Histidin kontaktiert. Kohlenmonoxid, welches im rechten Winkel zur Häm-Ebene bindet, würde mit der Histidinseitenkette kollidieren und muss deshalb energetisch ungünstiger binden.
Allosterie: Salzbrücken zwischen den α- und β-Untereinheiten helfen den
des Hämoglobins (niedrige Sauerstoffaffinität) zu stabilisieren.
Wenn Sauerstoff bindet und Hämoglobin den
annimmt (hohe Sauerstoffaffinität) werden diese Salzbrücken gebrochen:
.
Die
(rot) im Zentrum eines Monomers verursacht Konformationsänderungen durch die Bewegung des Eisenions und des proximalen Histidins, welche durch die Helix F an die Grenzfläche der verschiedenen Untereinheiten weitergegeben wird. Desoxyhämoglobin ist gelb, Oxyhämoglobin weiss dargestellt. Beachten Sie, wie His 87 durch das Binden von Sauerstoff infolge der Bewegung des Eisenions in die Häm-Ebene gezogen wird. Die
stellt bei den α- und bei den β Untereinheiten die Verbindung zwischen den Sauerstoffbindungsstellen und den Grenzflächen der Untereinheiten. Dies gilt für Oxyhämoglobin wie für Desoxyhämoglobin.
der Oxy (R)-Form (weiss) und der Desoxy (T)-Form von Hämoglobin (α-Ketten gelb, β-Ketten rot) zeigt die strukturelle Veränderung. Das α2-β1-Dimer (rechts) rotiert etwa um 15 Grad und verschiebt sich um 0.8 Ångstrom.
|