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Hämoglobin 3D Modell

Hämoglobin ist ein grosses Molekül, das gebaut ist, um ein sehr kleines Molekül zu transportieren; Sauerstoff. Der molekulare Mechanismus des Sauerstofftransportes wird in der Vorlesung besprochen. Hier können Sie detailliert anschauen, wie Hämoglobin den Sauerstoff transportiert.

Wechselwirkung der Untereinheiten: Die erste Ansicht des zeigt die Cα der Hauptketten der vier Polypeptidketten im Hämoglobin. Das Protein zwei alpha-Ketten (gelb) und zwei beta-Ketten (rot). Jede Kette besitzt eine nichtkovalent gebundene Hämgruppe (blau), die ein Sauerstoffmolekül bindet. Das Fe (II)-Ion, welches den Sauerstoff bindet ist als orange Kugel dargestellt. Ein vollbeladenes Hämoglobinmolekül bindet vier Sauerstoffmoleküle. Die Globinketten zeigen strukturelle Ähnlichkeit mit Myoglobin, dem Sauerstoffspeicherprotein des Muskels. Hier sehen Sie die von Myoglobin (blau) mit der α1 Untereinheit von Hämoglobin (gelb). Betrachten Sie die zwei in der raumfüllenden Darstellung und die zwei . Es gibt dabei wenig Kontakt zwischen den Untereinheiten des gleichen Typs (α-α,β- β) aber ausgedehnte Kontakte zwischen α und β-Untereinheiten wie z.B Untereinheit und zwischen der Untereinheit. Das Hämoglobintetramer wird deshalb häufig mit (αβ)2 symbolisiert.

Der T-Zustand (niedrige Sauerstoffafffinität) wird durch das Binden von 2,3-Bisphosphoglycerat (BPG) stabilisiert. Die liegt auf einer Seite des Hämoglobinmoleküls zwischen den beiden β-Untereinheiten. BPG geht mit drei positiv geladenen Seitenketten und der N-terminalen Aminogruppen der β-Untereinheiten eine Wechselwirkung ein. Diese beteiligten Gruppen sind hier raumfüllend dargestellt. Der Ligand (BPG), der hier nicht gezeigt ist, passt genau in die gebildete Lücke. Im R-Zustand wird die BPG-Bindungsstelle (raumfüllende Gruppen) und BPG dissoziert vom Hämoglobin.

Die Bindungsstelle für Sauerstoff: Detailansicht der in der α1-Untereinheit. Das Eisenion im Zentrum der Hämgruppe ist als orange Kugel dargestellt. Bei näherer Betrachtung werden die der proximalen und distalen Histidingruppe erkennbar. Detailansicht des an Eisen gebundenen Sauerstoffs im : Beachten Sie, dass das Sauerstoffmolekül das distale Histidin kontaktiert. Kohlenmonoxid, welches im rechten Winkel zur Häm-Ebene bindet, würde mit der Histidinseitenkette kollidieren und muss deshalb energetisch ungünstiger binden.


Allosterie: Salzbrücken zwischen den α- und β-Untereinheiten helfen den des Hämoglobins (niedrige Sauerstoffaffinität) zu stabilisieren. Wenn Sauerstoff bindet und Hämoglobin den annimmt (hohe Sauerstoffaffinität) werden diese Salzbrücken gebrochen: .
Die (rot) im Zentrum eines Monomers verursacht Konformationsänderungen durch die Bewegung des Eisenions und des proximalen Histidins, welche durch die Helix F an die Grenzfläche der verschiedenen Untereinheiten weitergegeben wird. Desoxyhämoglobin ist gelb, Oxyhämoglobin weiss dargestellt. Beachten Sie, wie His 87 durch das Binden von Sauerstoff infolge der Bewegung des Eisenions in die Häm-Ebene gezogen wird. Die stellt bei den α- und bei den β Untereinheiten die Verbindung zwischen den Sauerstoffbindungsstellen und den Grenzflächen der Untereinheiten. Dies gilt für Oxyhämoglobin wie für Desoxyhämoglobin. der Oxy (R)-Form (weiss) und der Desoxy (T)-Form von Hämoglobin (α-Ketten gelb, β-Ketten rot) zeigt die strukturelle Veränderung. Das α21-Dimer (rechts) rotiert etwa um 15 Grad und verschiebt sich um 0.8 Ångstrom.

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