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Kollagen
Kollagen ist ein wasserunlösliches, Faserprotein der extrazellulären Matrix. Es ist beim Aufbau von Bindegewebe in Haut, Blutgefässen, Bändern, Sehnen, sowie Knorpel, Knochen und Zähnen beteiligt. Sein Anteil am Gesamtprotein bei Tier und Mensch beträgt bis zu 25%. Die vier Kollagen-Haupttypen (I-IV) sind in den Geweben unterschiedlich vertreten.
Die Grundeinheit des Kollagens ist das Tropokollagen, das aus 3 gleich langen Peptidketten besteht. In diesen ist die Tripeptidsequenz (Glycin - häufig Prolin - häufig Hydroxyprolin) vielfach wiederholt. Das häufigste Tropokollagen vom Typ I ist aus 2 identischen Ketten nach dem Schema α2β aufgebaut und bildet eine 300 nm lange und 1.5 nm dicke Tripelhelix. Aufgrund der ungewöhnlichen Aminosäurezusammensetzung (zahlreiche Prolinreste) können die einzelnen Ketten keine α-Helix bilden. Drei parallel zueinander ausgerichtete Ketten können intermolekulare Wasserstoffbrücken bilden, wodurch die Tripelhelix des Tropokollagens entsteht.
Die Tropokollagene lagern sich spontan zu Kollagen-Fibrillen, und diese zu Fasern zusammen. Die Zusammenlagerung erfolgt durch versetztes Aneinanderlagern von parallelen Tropokollgenen, welche quervernetzt werden. Beim Kochen von Kollagen lösen sich die Überstrukturen unter Erhaltung der Quervernetzungen auf und es entsteht das wasserlösliche, gallertartige Produkt Gelatine. Kollagen und Gelatine werden hauptsächlich in der Nahrungsmittelindustrie, aber auch in der Kosmetik-, Arzneimittel- und Klebemittelindustrie verwedet.
Noch bevor die Ketten helikale Strukturen ausbilden, wird ein Grossteil der Prolinreste durch die Prolinhydroxylase zu 4-Hydroxyprolin hydroxyliert. Die Prolinhydroxylierung ist essentiell für die Stabilisierung der Tropokollagen-Tripelhelices durch Wasserstoffbrücken. Ein Teil der Lysinreste wird ebenfalls hydroxyliert und glykosiliert.
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