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Pepsin

Pepsin ist die hauptsächliche Protease im Magen fast aller Wirbeltiere. Mit einem pH-Optimum von ~2.5 ist sie dem sauren Milieu des Magens angepasst. Oberhalb pH 6 wird Pepsin durch Denaturierung inaktiviert.

Pepsin ist eine Endopeptidase, die zur Gruppe der Aspartat-Proteasen (saure Proteasen) gehört. Pepsin hydrolisiert bevorzugt Peptidbindungen, die von zwei hydrophoben Aminosäuren (Phe-Leu, Phe-Phe, Phe-Tyr) gebildet werden. Durch Pepsin werden die meisten Proteine angegriffen. Produkte der Pepsinwirkung sind Peptdigemische im Molekularbereich von 300 bis 3000. Neben Pepsin A gibt es noch das nahe verwandte Pepsin C (Gastricin), das ein pH-Optimum von ~3 und eine etwas engere Substratspezifität zeigt.

   

Pepsin ist ein stark saures (isoelektrischer Punkt = 1) einkettiges Phosphoprotein (Mr 34500), das durch Autokatalyse in Gegenwart von Salzsäure aus seinem Zymogen, dem Pepsinogen (Mr 42 5000) freigesetzt wird.


Pepsin 

Die aktive Stelle des Enzyms befindet sich am Grund einer tiefen Spalte, die das Molekül durchzieht. Die katalytischen Aspartat-Reste sind rot markiert.

Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Enzyms zu laden (280 KB) . Dies kann je nach Verbindung etwas Zeit beanspruchen. 

 

Weiterführender Link: PDB Molecule of the Month Dec 2000