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Pepsin

Pepsin ist die hauptsächliche Protease im Magen fast aller Wirbeltiere. Mit einem pH-Optimum von ~2.5 ist sie dem sauren Milieu des Magens angepasst. Oberhalb pH 6 wird Pepsin durch Denaturierung inaktiviert.

Pepsin ist eine Endopeptidase, die zur Gruppe der Aspartat-Proteasen (saure Proteasen) gehört. Pepsin hydrolisiert bevorzugt Peptidbindungen, die von zwei hydrophoben Aminosäuren (Phe-Leu, Phe-Phe, Phe-Tyr) gebildet werden. Durch Pepsin werden die meisten Proteine angegriffen. Produkte der Pepsinwirkung sind Peptdigemische im Molekularbereich von 300 bis 3000. Neben Pepsin A gibt es noch das nahe verwandte Pepsin C (Gastricin), das ein pH-Optimum von ~3 und eine etwas engere Substratspezifität zeigt.

Pepsin ist ein stark saures (isoelektrischer Punkt = 1) einkettiges Phosphoprotein (M_r 34500), das durch Autokatalyse in Gegenwart von Salzsäure aus seinem Zymogen, dem Pepsinogen (M_r 42 5000) freigesetzt wird.

Pepsin  Die aktive Stelle des Enzyms befindet sich am Grund einer tiefen Spalte, die das Molekül durchzieht. Die katalytischen Aspartat-Reste sind rot markiert. Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Enzyms zu laden (280 KB) . Dies kann je nach Verbindung etwas Zeit beanspruchen.    Weiterführender Link: PDB Molecule of the Month Dec 2000

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letzte Änderung, PI, 25.08.2005
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