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Pepsin
Pepsin ist die hauptsächliche Protease im Magen fast aller Wirbeltiere. Mit einem pH-Optimum von ~2.5 ist sie dem sauren Milieu des Magens angepasst. Oberhalb pH 6 wird Pepsin durch Denaturierung inaktiviert.
Pepsin ist eine Endopeptidase, die zur Gruppe der Aspartat-Proteasen (saure Proteasen) gehört. Pepsin hydrolisiert bevorzugt Peptidbindungen, die von zwei hydrophoben Aminosäuren (Phe-Leu, Phe-Phe, Phe-Tyr) gebildet werden. Durch Pepsin werden die meisten Proteine angegriffen. Produkte der Pepsinwirkung sind Peptdigemische im Molekularbereich von 300 bis 3000. Neben Pepsin A gibt es noch das nahe verwandte Pepsin C (Gastricin), das ein pH-Optimum von ~3 und eine etwas engere Substratspezifität zeigt.
Pepsin ist ein stark saures (isoelektrischer Punkt = 1) einkettiges Phosphoprotein (Mr 34500), das durch Autokatalyse in Gegenwart von Salzsäure aus seinem Zymogen, dem Pepsinogen (Mr 42 5000) freigesetzt wird.
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