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Prolinhydroxylase

Prolinhydroxylase ist ein Enzym, welches Prolin-Reste, die in Kollagen enthalten sind, zu 4-Hydroxy-Prolin modifizieren kann. Diese Modifikation findet statt, bevor sich die Tripelhelix des Kollagens bildet. Das Enzym besitzt in seiner aktiven Stelle ein Fe²⁺-Ion.

Zur Erhaltung des Eisens in der zweiwertigen Form benötigt die Prolinhydroxylase Ascorbinsäure (Vitamin C) als Cofaktor. Ascorbinsäure reduziert entstehendes Fe³⁺ durch Abgabe eines Elektrons wieder zu Fe³⁺. Vitamin C-Mangel beeinträchtigt die Prolinhydroxlierung. Die dadurch reduzierte Stabilität des Kollagens ist die Ursache für die bei der Vitamin C-Mangelkrankheit Skorbut beobachteten Symptome.

Das Enyzm benutzt molekularen Sauerstoff als Elektronenakzeptor, wobei eines der beiden O-Atome auf das C₄-Atom des Prolinrests, das andere obligat auf α-Ketoglutarat unter Entstehung von CO₂ und Succinat übertragen wird.

Prolinhydroxylase Die Abbildung zeigt die Prolinhydroxylase von Streptomyces. Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Enzyms (384 KB) zu laden. Dies kann - je nach Verbindung - etwas Zeit beanspruchen.

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letzte Änderung, PI, 02.09.2005
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