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Transferrin
Transferrin gehört zu den Siderophilinen. Diese sind hämfreie, eisenbindende, einkettige tierische Glykoproteine mit einer Molekularmasse von 77 kDa und etwa 6% Kohlenhydratgehalt. Nach ihrem Vorkommen unterscheidet man Transferrin (im Wirbeltierblut), Lactoferrin (in der Säugetiermilch und anderen Körpersekreten) und Conalbumin oder Ovotransferrin (im Hühnereiweiss).
Obwohl in den physikalischen, chemischen und immunologischen Eigenschaften Unterschiede bestehen, ist die Eisenbindungsfähigkeit der Siderophiline gleich, nämlich zwei Eisenbindungsstellen für je ein Eisen (III)-Ion. Im Gegensatz zum Ferritin ist die Eisenbindung in den Siderophilinen weniger stark. Siderophiline können auf das mikrobielle Wachstum hemmend wirken, weils sie durch ihre hohe Affinität zu Fe (III) (Chelatbildung) die freie Konzentration von Fe (III), welches für Mikroorganismen lebenswichtig ist, so stark verringern, dass diese nicht mehr wachsen können. Diese zweite Funktion der Siderophiline als Bakteriostatika ist besonders im Vogelei und in der Milch von physiologischer Bedeutung.
Transferrin ist das am besten untersuchte
Siderophilin. Es gehört zur Gruppe der β-
Globuline des Blutplasmas und weist einen durch mindestens 20 Allele codierten
Polymorphismus auf. Seine Hauptfunktion ist der Transport des resorbierten Nahrungseisen(III)-Ions
zu den Eisendepots (Leber und Milz) oder zu den Retikulozyten und ihren Vorstufen
der blutbildenden Gewebe (rotes Knochenmark). Hierbei wird Transferrin zunächst
an Oberflächenrezeptoren der Retikulozyten gebunden, dringt dann in diese
zwecks Eisenabgabe ein und gelangt als eisenfreies Apotransferrin wieder ins
Blutplasma. Bei einer Gesamtmenge an Transferrin von 7 bis 15 g ist nur 1/3
des Apotransferrins mit Eisen(III)-Ionen beladen.
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