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Transferrin

Transferrin gehört zu den Siderophilinen. Diese sind hämfreie, eisenbindende, einkettige tierische Glykoproteine mit einer Molekularmasse von 77 kDa und etwa 6% Kohlenhydratgehalt. Nach ihrem Vorkommen unterscheidet man Transferrin (im Wirbeltierblut), Lactoferrin (in der Säugetiermilch und anderen Körpersekreten) und Conalbumin oder Ovotransferrin (im Hühnereiweiss).  

Obwohl in den physikalischen, chemischen und immunologischen Eigenschaften Unterschiede bestehen, ist die Eisenbindungsfähigkeit der Siderophiline gleich, nämlich zwei Eisenbindungsstellen für je ein Eisen (III)-Ion. Im Gegensatz zum Ferritin ist die Eisenbindung in den Siderophilinen weniger stark. Siderophiline können auf das mikrobielle Wachstum hemmend wirken, weils sie durch ihre hohe Affinität zu Fe (III) (Chelatbildung) die freie Konzentration von Fe (III), welches für Mikroorganismen lebenswichtig ist, so stark verringern, dass diese nicht mehr wachsen können. Diese zweite Funktion der Siderophiline als Bakteriostatika ist besonders im Vogelei und in der Milch von physiologischer Bedeutung.

     

Transferrin ist das am besten untersuchte Siderophilin. Es gehört zur Gruppe der β- Globuline des Blutplasmas und weist einen durch mindestens 20 Allele codierten Polymorphismus auf. Seine Hauptfunktion ist der Transport des resorbierten Nahrungseisen(III)-Ions zu den Eisendepots (Leber und Milz) oder zu den Retikulozyten und ihren Vorstufen der blutbildenden Gewebe (rotes Knochenmark). Hierbei wird Transferrin zunächst an Oberflächenrezeptoren der Retikulozyten gebunden, dringt dann in diese zwecks Eisenabgabe ein und gelangt als eisenfreies Apotransferrin wieder ins Blutplasma. Bei einer Gesamtmenge an Transferrin von 7 bis 15 g ist nur 1/3 des Apotransferrins mit Eisen(III)-Ionen beladen.


Transferrin

 Die Abbildung zeigt die Hälfte eines Transferrin-Moleküls mit einer Eisenbindungsstelle. Das Eisen (III)-Ion ist orange dargestellt und mit einem Carbonat-ion (CO32-) komplexiert. Die beiden Bindungsstellen und B geben das gebundene Eisen entweder als "Funktionseisen" (70-90%; A-Bindung) an hämoglobinaufbauende Retikulozyten, Enzyme und Coenzyme weiter oder reduzieren es zu Fe2+ (Vitamin-C-katalysiert) an Speicherzellen des retikuloendothelialen Systems weiter (B-Bindung).

Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Proteins zu laden. Dies kann - je nach Dateigrösse und Verbindung - etwas Zeit beanspruchen. 

 Weiterführender Artikel (auf Englisch) PDB-Molecule of the Month: Ferritin and Transferrin

Weitere Namen: Siderophilin, Serumtransferrin, Beta-2-Globulin