biplex	Hilfe	Index	Datenbanken	<    >	biplex schliessen

Trypsin

Trypsin ist eine Serinprotease, die bei allen Wirbeltieren im Pankreas als Zymogen (Trypsinogen) gebildet wird und in das Duodenum sezerniert wird. Die Umwandlung von Trypsinogen in Trypsin wird durch die Enteropeptidase des Dünndarms eingeleitet und autokatalytisch beschleunigt.

Unter allen Verdauungspeptidasen hat Trypsin die ausgeprägteste Substratspezifität, da es nur nach Lys- und Arg-Bindungen spaltet. Während Trypsin bei pH 2 bis 4 und 4°C über Wochen stabil ist, verliert es bei pH 9 und 30°C durch fortschreitende Autolyse seiner noch intakten Lys- und Arg- Bindungen innerhalb eines Tages seine gesamte Aktivität.

Trypsin  Die Abbildung zeigt die katalytische Triade (Histdin 57, Aspagarginsäure 102 und Serin 195) in der aktiven Stelle des Trypsins. Klicken Sie auf die nebenstehende Abbildung um das 3D-Modell des Enzyms zu laden. Dies kann - je nach Dateigrösse und Verbindung - etwas Zeit beanspruchen.  PDB-Molecule of the Month, October 2003 Weitere Namen:

© bipweb Biochemische Praktika für Studierende der Medizin, Webunterstützung
Biochemisches Institut der Universität Zürich, Impressum.
letzte Änderung, PI, 25.08.2005
Rückmeldung