Makromolekulare Erkennung
Die Abbildung zeigt, wie die V-Region eines Hai-Antikörpers an das Protein Lysozym bindet. Anders als beim Menschen enthalten Hai-Antikörper nur schwere Ketten (Stanfield et al., 2004). Die Abbildung soll verdeutlichen, dass makromolekulare Erkennung Komplementarität der Formen voraussetzt. Nur wenn zwei Proteinregionen exakt zusammenpassen, können sich die gerichteten polaren Wechselwirkung wie Wasserstoffbrücken oder Salzbrücken ausbilden. Wie auch bei der Proteinfaltung spielen bei makromolekularen Wechselwirkungen hydrophobe Effekte oft eine wichtige Rolle. Die Anzahl von polaren Wechselwirkungen und die Grösse der Kontaktfläche zwischen zwei Makromolekülen kann bei verschiedenen Proteinen stark variieren. In diesem Beispiel ist die Anzahl der polaren Wechselwirkungen eher niedrig. A) Cartoon-Repräsentation eines Hai-Antikörper(grün)-Lysozym(weiss)-Komplexes. B) Oberflächen-Repräsentation desselben Komplexes. Grün + weiss = Kohlenstoff, blau = Stickstoff, rot = Sauerstoff. C) Die zwei Proteine des Komplexes (B) separat gezeigt, um die Form-Komplementarität aufzuzeigen. D) Lysozym ist hier in Oberflächenrepräsentation gezeigt und der Antikörper als Cartoon. Die Schleifen des Antikörpers passen perfekt in die Einbuchtungen des Lysozyms, so dass Wassermoleküle ausgeschlossen werden und sich spezifische polare Wechselwirkungen bilden können. E) Nahansicht der Bindungstelle. Polare Wechselwirkungen sind als gelbe gestrichelte Linien gezeigt.
Die Abbildung wurde mit dem Programm PyMOL erstellt (DeLano, W. L. (2002). The PyMOL Molecular Graphics System. DeLano Scientific, Palo Alto, CA). Dazu wurden die Koordinaten 1T6V aus der "Protein Data Bank" verwendet.
Weiterführende Literatur zu diesem Komplex: