Ladungszustände von Proteinen

Proteine mit unterschiedlichen isoelektrischen Punkten. Die Oberfläche ist nach dem elektrostatischen Potenzial gefärbt (+/- 4 kT/e). Das elektrostatische Potenzial wurde mit der Poisson-Boltzmann-Gleichung berechnet, bei einem pH von 7 und einer NaCl Konzentration von 150 mM. Saure Regionen an der Proteinoberfläche sind rot. Basische Regionen sind blau. Hydrophobe Regionen sind weiss.

Das Verdauungsenzym Pepsin arbeitet in der sehr sauren Umgebung des Magens. Das Enzym besitzt viele saure Seitenketten an der Oberfläche und hat einen niedrigen isoelektrischen Punkt (pI ≈ 4). Bei pH 7 sind somit die meisten Regionen negativ geladen. Pepsin ist bei hohem pH instabil, es wird bei pH 8 irreversibel denaturiert (Piper und Fenton 1965, Gut 6, 506-508). Bei pH 2 im Magen sind dagegen zusätzliche Seitenketten protoniert, so dass die Ladungsverteilung ausgeglichen ist. Pepsin ist bei pH 2 stabil und aktiv.

Hämoglobin befindet sich in einer neutralen Umgebung und ist bei pH 7 stabil. Die Oberflächenladungen sind ausgeglichen (pI ≈ 7.5)

Nucleosomenkern und Histonoktamer. Die Regionen der Histone, welche die negativ geladene DNA binden, enthalten viele basische Aminosäurereste, die bei neutralem pH positiv geladen sind (Ladungskomplementarität; pI ≈ 10.5). Die DNA ist als Stabmodell dargestellt: Weiss = Kohlenstoff, blau = Stickstoff, rot = Sauerstoff.

Die Abbildung wurde mit dem Programm PyMOL erstellt (DeLano, W. L. (2002). The PyMOL Molecular Graphics System. DeLano Scientific, Palo Alto, CA). Dazu wurden die Koordinaten 1PSN, 4HHB und 1KX3 aus der "Protein Data Bank" verwendet. Das elektrostatische Potenzial wurde mit APBS berechnet (Baker N.A., Sept D., Joseph S., Holst M.J., McCammon J.A. (2001) Electrostatics of nanosystems: applications to microtubules and the ribosome. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98, 10037-10041)