3.1 Stabilisierung der Raumstruktur
Welche Feststellung(en) trifft (treffen) zu?
(1) Für die Faltung eines Proteins sind sowohl die Hauptkette als auch die Seitenketten bestimmend.
(2) Disulfidbindungen sind für die Faltung von gewissen Proteinen wichtig, weil sie kovalent und damit sehr stabil sind.
(3) Die Sekundärstrukturen werden durch Wasserstoffbindungen stabilisiert.
(4) Eine Domäne ist ein Abschnitt eines Proteins mit definierter Tertiärstruktur.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+4) D (nur 4) E (alle)
3.2 Sekundärstruktur
Welche Feststellung trifft nicht zu?
(A) Die frei drehbaren Cα-C- und N-Cα-Bindungen liegen in der Ebene der Peptidbindung.
(B) Die Peptidbindung ist eine Amidbindung und ein Resonanzhybrid.
(C) Die α-Helix und die β-Schleife sind die häufigsten Sekundärstrukturen in globulären Proteinen.
(D) In bestimmten Proteinen finden sich neben der α-Helix die selteneren Tripelhelices.
(E) Wenn die Richtung Polypeptidkette umkehrt, befindet sich am Kehrpunkt oft eine β-Schleife.
3.3 Tertiärstruktur
Welche Feststellung(en) trifft (treffen) zu?
(1) Die Summe der Wechselwirkungen zwischen den in der Sequenz benachbarten Aminosäureresten reicht nicht zur Ausbildung der Tertiärstruktur.
(2) Die räumliche Faltung der Polypeptidkette (Tertiärstruktur) ist meist hochgradig asymmetrisch.
(3) Die Packungsdichte globulärer Proteine ist so hoch, dass nur wenige Wassermoleküle in das hydrophobe Innere eindringen können.
(4) Die Aminosäuren Glycin und Prolin kommen häufig in β-Schleifen vor.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+4) D (nur 4) E (alle)
3.4 Äussere Gestalt und Quartärstruktur
Welche Feststellung trifft nicht zu?
(A) Hämoglobin assoziiert zum Tetramer nach demselben Prinzip, wie sich viele globuläre Proteine falten: Es bildet eine mizelläre Struktur.
(B) Strukturelle Komplementarität führt nicht nur zur Wechselwirkung zwischen kleinen Molekülen und Proteinen, sondern auch zu sehr grossen molekularen Assoziaten wie beispielsweise Viren.
(C) Die strukturelle Komplementarität zwischen kleineren Molekülen und Proteinen beruht auf dem Zusammenwirken mehrerer schwacher Bindungen.
(D) Die Funktion eines bestimmten Proteins wird während der Evolution durch Konservierung kritischer Aminosäurereste bewahrt.
(E) Myoglobin kann kein Tetramer bilden, weil dieses Protein ein hydrophobes Inneres besitzt.
3.5 Dynamik und funktionsgebundene Strukturänderungen
Welche Aussage(n) trifft (treffen) nicht zu?
(1) Die röntgenkristallographisch ermittelte Struktur eines Proteins stellt einen Mittelwert dar und gibt an, an welchem Ort sich das jeweilige Atom bevorzugt aufhält.
(2) Die schnellsten Bewegungen in Proteinmolekülen finden im Zeitraum von Mikrosekunden (µs) statt.
(3) Neben sehr schnellen kleinräumigen Bewegungen im atomaren Grössenbereich lassen sich auch Bewegungen grösserer Kettenabschnitte an Proteinen beobachten.
(4) Während einer enzymatischen Reaktion kann sich die Raumstruktur des betroffenen Enzyms verändern.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+3) D (nur 2) E (alle)
3.6 Denaturierung
Welche Aussage(n) trifft (treffen) zu?
Wichtige Konsequenzen der Denaturierung sind:
(1) Die biologische Aktivität geht verloren.
(2) Die native Raumstruktur wird aufgehoben.
(3) Im sauren Milieu des Magens sollen die Nahrungsproteine denaturiert sein, die Verdauungsenzyme müssen jedoch ihre native Struktur aufweisen.
(4) Die mizelläre Struktur bleibt erhalten, weil das Protein sonst ausfallen würde.
A (1+2+3)
B (1+3)
C (2+3)
D (nur 2)
E (alle)
3.7 Faltungswege
Welche Aussage(n) trifft (treffen) zu?
(1) Die korrekte Faltung eines Proteins kann nur auf dem direkten sequenzbestimmten Weg ablaufen.
(2) Die Faltung der Proteine ist grundsätzlich nicht abhängig von ATP-Hydrolyse.
(3) Bei der Denaturierung von Proteinen werden hydrophobe Segmente exponiert und führen in wässerigem Milieu zu Aggregaten.
(4) Die Struktur falsch gefalteter Proteine kann nicht korrigiert werden. Solche Proteine werden ausgeschieden oder abgebaut.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+3) D (nur 2) E (alle)
3.8 Proteinfaltung
Welche Feststellung(en) trifft (treffen) zu?
(1) Bei der Alzheimer-Krankheit und gewissen Formen der Parkinson-Krankheit finden sich gewisse fehlgefaltete Proteine im Gehirn.
(2) Prionkrankheiten (Scrapie bei Schafen, Rinderwahnsinn BSE und der übertragbaren Forn der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit des Menschen) sind übertragbare Proteinfehlfaltungskrankheiten.
(3) Das infektiöse Agens bei den Prionkrankheiten besteht aus fehlgefaltetem Prionprotein, einem hydrophoben Membranprotein.
(4) Bei der cystischen Fibrose (Mucoviscidose), einer erblichen Proteinfehlfaltungskrankheit, führt eine Mutation (am häufigsten eine Deletion eines bestimmten Aminosäurerests) eines Proteins von Chloridkanälen zu dessen raschem Abbau und Funktionsausfall.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+3) D (nur 2) E (alle)
3.9 Faserproteine
Welche Aussage trifft nicht zu?
(A) Viele Faserproteine sind aufgrund ihrer superhelicalen Struktur fadenförmige Makromoleküle.
(B) Quervernetzungen dienen zur Stabilisierung der Fasern.
(C) Kollagen ist das häufigste Protein bei Wirbeltieren.
(D) α-Keratin und Seidenfibroin können als β-Faltblätter vorliegen.
(E) Die Quervernetzungen der Elastinfasern werden bei Zug an neuen Stellen geknüpft und bilden sich bei Nachlassen des Zugs wieder an der vorherigen Stelle.