4.1 Allgemeine Eigenschaften von Enzymen
Welche Feststellung(en) über Isoenzyme trifft (treffen) zu?
(1) Isoenzyme können durch verschiedene Gene codiert sein.
(2) Isoenzyme können multiplen Allelen in einer Spezies entsprechen.
(3) Isoenzyme können oligomere Enzyme aus verschiedenen genetischen Varianten von Untereinheiten sein.
(4) Isoenzyme katalysieren dieselbe Reaktion des gleichen Substrats.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+4) D (nur 4) E (alle)
4.2 Katalyse und Aktivierungsenergie
Mit welcher Einheit wird die Enzymaktivität angegeben?
(A) µMol umgesetztes Substrat
(B) µMol umgesetztes Substrat/min
(C) µMol umgesetztes Substrat/min · µMol Enzym
(D) % (von Anfangskonzentration) umgesetztes Substrat
(E) % (von Anfangskonzentration) umgesetztes Substrat/min
4.3 Enzymkinetik
Welche Feststellung(en) über die Michaelis-Menten-Konstante Km trifft (treffen) zu?
(1) Hat einen charakteristischen Wert für ein gegebenes Enzym und gegebenes Substrat.
(2) Entspricht der Substratkonzentration, bei welcher die Reaktion die Maximalgeschwindigkeit erreicht.
(3) Ist von der Enzymkonzentration unabhängig.
(4) Wird in der Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors erniedrigt.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+4) D (nur 4) E (alle)
4.4 Struktur der aktiven Stelle und Wirkungsmechanismen von Enzymen
Holoenzym = Apoenzym + Prosthetische Gruppe.
Welche Feststellung(en) trifft (treffen) nicht zu?
(1) Für die Substratspezifität ist der Proteinteil des Holoenzyms hauptverantwortlich, der Beitrag der prosthetischen Gruppe hingegen gering.
(2) Das Apoenzym ist katalytisch inaktiv.
(3) Prosthetische Gruppen können organischer oder anorganischer Natur sein.
(4) Die katalytische Aktivität der prosthetischen Gruppe ist in der Regel etwas höher als die des Holoenzyms.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+4) D (nur 4) E (alle)
Welche(r) Mechanismus (Mechanismen) kann (können) zur katalytischen Wirkung von Enzymen beitragen?
(1) Allgemeine Säure-Basenkatalyse
(2) Kovalente Bindung des Substrats an eine Gruppe der aktiven Stelle und Abziehen von Elektronen aus dem Reaktionszentrum des Substrats
(3) Annäherung der Struktur des gebundenen Substrats an die Struktur des Übergangszustandes
(4) Katalyse durch Proximität und Orientierung (entropischer Effekt)
A (1+2+3) B (1+3) C (2+4) D (nur 4) E (alle)
4.5 Beispiele von Enzymmechanismen
Welche Aussage(n) zum Reaktionsmechanismus von Chymotrypsin trifft (treffen) zu?
(1) Der erste Bindungswechsel führt zur Spaltung der Peptidbindung und zur Acylierung des Enzyms.
(2) Der erste Bindungswechsel führt zur hydrolytischen Spaltung der Peptidbindung.
(3) Die Hydroxylgruppe von Ser195 an der aktiven Stelle ist ungewöhnlich nucleophil.
(4) Alle Serinproteasen bilden eine Familie homologer Proteine.
A (1+2+3) B (1+3) C (2+3) D (nur 2) E (alle)
4.6 Regulation der Enzymaktivität
Welche Feststellung(en) zu Kooperativität und allosterischer Regulation trifft (treffen) zu?
(1) Bei maximaler Kooperativität wäre der Hill-Koeffizient gleich der Anzahl der Ligandenbindungsstellen des oligomeren Proteins und in der Gegenwart von Substrat würde nur völlig unbesetztes und völlig besetztes Protein vorliegen.
(2) Allosterische Effektoren (Aktivatoren oder Inhibitoren) wirken nur auf oligomere Enzyme.
(3) Ein allosterischer Inhibitor kann die Affiniät des Enzyms für dessen Substrat oder die katalytische Wirksamkeit (molekulare Aktivität) des Enzyms herabsetzen.
(4) Eine genetisch bedingte Hämoglobinvariante mit erniedrigtem Hill-Koeffizient nimmt in der Lunge zu wenig O2 auf.
A (1+2+3)
B (1+3)
C (2+3)
D (nur 2)
E (alle)