biplex

Hilfe

Index

Datenbanken

<    >

biplex schliessen

Chymotrypsin 3D Modell

Chymotrypsin ist eine typische Serinprotease. Sie spaltet bevorzugt vor und nach aromatischen Resten (Tyr, Phe, Trp). Hier wird die des Proteins schematisch dargestellt. α-Helices sind als rote Spiralen, β-Faltblätter als gelbe Pfeile, Zufallsknäuel grün und β-Turns blau angezeigt. Chymotrypsin wird als inaktive Vorstufe synthetisiert, die aus einer einzigen, 245 Aminosäuren langen Peptidkette besteht und Chymotrypsinogen genannt wird.

Nach der Ausschüttung ins Duodenum wird das Enzym durch Trypsin zwischen Arginin 15 und Isoleucin 16 gespalten und so aktiviert. Anschliessende Spaltung durch aktives Chymotrypsin entfernt die Reste 14 und 15 sowie 146 und 147. Dadurch entsteht das , welches aus drei Ketten besteht. Die Reste 1-13 sind grün, die Reste 16-146 hellblau und die Reste 149-245 dunkelblau angefärbt. Weshalb fallen die drei Ketten nicht auseinander? bilden insgesamt fünf Disulfidbrücken, die mithelfen, die drei Ketten zusammenzuhalten. Zwei dieser Disulfidbrücken verbinden unterschiedliche Ketten (weiss); die andern drei (gelb) verbinden jeweils zwei Cysteinreste in der gleichen Kette.

Die aktive Stelle des Enzyms befindet sich in einer Spalte des Moleküls. Die drei Reste, welche die der Serinprotease bilden, sind wie folgt angefärbt: Asp102 (gelb), His57 (orange), Ser 195 (rot). Obwohl die drei Reste der katalytischen Triade im dreidimensionalen Raum sich nahe beieinander befinden, liegen sie in der Sequenz der Polypeptidkette weit auseinander. sind die Seitenketten gleich angefärbt wie oben, aber die Darstellung lässt aber besser erkennen, welcher Rest zu welcher Kette gehört. der drei Reste der katalytischen Triade .

Die der Protease bildet eine hydrophobe Tasche in unmittelbarer Nähe der aktiven Stelle.

orange: aromatische hydrophobe Reste (Tyr, Phe, Trp)
gelb: aliphatische hydrophobe Reste (Val, Ile, Leu, Pro, Ala, Met, Cys) ,
grün: ungeladene hydrophile Reste (Asn, Gln, Ser, Thr) ,
rot: saure Reste (Asp,Glu)
hellblau: basische Reste (Arg, Lys, His)
weiss: Die katalytische Triade

Ein ist ans Enzym gebunden. Beachten Sie die Position der Tryptophanseitenkette (Doppelring) in der Substraterkennungstasche, die Carboxylgruppe liegt über dem Serin der aktiven Stelle. ist das Protein als Stabmodell und das Substratanalog als Kugelmodell dargestellt.

<- Chymotrypsin | Struktur aus Protein Data Bank Eintrag 8GCH | Liste der 3D-Proteine ->