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Die aktive Stelle des Enzyms befindet sich in einer Spalte des Moleküls. Die drei Reste, welche die
der Serinprotease bilden, sind wie folgt angefärbt: Asp102 (gelb), His57 (orange), Ser 195 (rot). Obwohl die drei Reste der katalytischen Triade im dreidimensionalen Raum sich nahe beieinander befinden, liegen sie in der Sequenz der Polypeptidkette weit auseinander.
sind die Seitenketten gleich angefärbt wie oben, aber die Darstellung lässt aber besser erkennen, welcher Rest zu welcher Kette gehört.
der drei Reste der katalytischen Triade
.
Die
der Protease bildet eine hydrophobe Tasche in unmittelbarer Nähe der aktiven Stelle.
orange: aromatische hydrophobe Reste (Tyr, Phe, Trp)
gelb: aliphatische hydrophobe Reste (Val, Ile, Leu, Pro, Ala, Met, Cys) ,
grün: ungeladene hydrophile Reste (Asn, Gln, Ser, Thr) ,
rot: saure Reste (Asp,Glu)
hellblau: basische Reste (Arg, Lys, His)
weiss: Die katalytische Triade
Ein
ist ans Enzym gebunden. Beachten Sie die Position der Tryptophanseitenkette (Doppelring) in der Substraterkennungstasche, die Carboxylgruppe liegt über dem Serin der aktiven Stelle.
ist das Protein als Stabmodell und das Substratanalog als Kugelmodell dargestellt.
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